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......
没过多久,彭庆华快步走进实验室:“什么?”
“你们刚刚在电话里面说,HSP90家族蛋白在特定温度波动下会形成新的抗病毒构象?”
两人一齐点头。
“是的,彭院士。我们在实验的时候发现NbHSP90蛋白的荧光强度比理论值低了不少,最后在离心机的温度记录里发现了这个情况。”
彭庆华显然无愧于院士之名,很快想到关键处:“你们觉得这个情况具有普适性吗?”
沈明秋看了看黄奇:“虽然这个目前还没有经过验证,但我推测可能性不小。”
“很好,你们做的不错。”彭庆华沉思片刻,点点头:“从现在开始这个课题作为我们实验组的首要任务。”
“如果不是,也不要紧。但如果验证成功,我亲自会和陆主任说明情况的。”
七天后。
实验室的温控系统发出轻微的嗡鸣,沈明秋紧盯着显示屏上的温度曲线。
经过一周的调试,他们终于将培养箱的温度波动控制在±0.01℃以内,这是普通温控系统精度的十倍。
"开始记录。"彭庆华的声音从通讯器中传来,他正在坐在冷冻电镜室里远程监控实验进程。
闻言,黄奇启动了单分子荧光共振能量转移(smFRET)系统,纳米级的探针已经精确标记在NbHSP90蛋白的关键位点上。这算得上目前国际领先的技术,能够实时观测蛋白质构象变化。
"温度波动设定为±0.3℃,周期30分钟。"沈明秋输入参数,这是根据之前的数据分析得出的最佳条件。
实验开始的第一个小时,smFRET信号显示蛋白质构象保持稳定。
黄奇连忙调出计算机模型软件,模拟结果进行对比:"理论预测在第二个波动周期会出现构象转变。"
突然,监测屏上的FRET效率值开始剧烈波动。沈明秋立即调出冷冻电镜的实时图像:"快看!NbHSP90的C端结构域出现了新的螺旋结构!"
彭庆华的声音终于出现一丝波动:"放大那个区域,看看螺旋结构的细节。"
在百万倍放大下,他们清晰地看到NbHSP90的C端形成了一个前所未有的α-螺旋结构。
而这个结构正好位于蛋白质与病毒外壳蛋白的结合位点附近。
"进行分子动力学模拟。"彭庆华指示道,"看看这个新构象的稳定性。"
黄奇已经调出了模拟程序:"计算显示,这种螺旋结构在常温下是不稳定的,但在周期性温度波动中却能保持稳定。这解释了为什么之前的实验总是得到矛盾的结果。"
沈明秋快速记录着数据:"更令人兴奋的是,这种新构象与病毒外壳蛋白的亲和力提高了近十倍!"
"进行抗病毒活性检测。"彭庆华的声音依然冷静,但熟悉他的人都能听出其中的期待。
三个小时后,结果出来了。
沈明秋激动得声音都在发抖:"病毒复制效率降低了90%!这种构象重排确实显着增强了抗病毒活性!"
此时,彭庆华终于露出了笑容:"很好,这个发现不仅解释了之前的异常数据。”
“更说明了这个情况在所有植物细胞都不同程度地存在。"
“我马上和陆主任说明情况!”
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